Uniwersytet Warszawski - Centralny System UwierzytelnianiaNie jesteś zalogowany | zaloguj się
katalog przedmiotów - pomoc

Molekularne podstawy enzymologii

Informacje ogólne

Kod przedmiotu: 1000-714MPE Kod Erasmus / ISCED: 13.6 / (0512) Biochemia
Nazwa przedmiotu: Molekularne podstawy enzymologii
Jednostka: Wydział Matematyki, Informatyki i Mechaniki
Grupy: Przedmioty obowiązkowe dla II roku bioinformatyki
Punkty ECTS i inne: 4.50
zobacz reguły punktacji
Język prowadzenia: polski
Rodzaj przedmiotu:

obowiązkowe

Skrócony opis:

W ramach wykładu studenci zapoznają się z budową białek enzymatycznych, mechanizmami katalizy oraz kinetyką enzymatyczną. W części laboratoryjnej zostaną przedstawione techniki i metody przydatne w pracy z enzymami w warunkach in vitro i in silico

Pełny opis:

WYKŁAD:

Treści kształcenia: Poziomy organizacji strukturalnej białek, motywy strukturalne, klasyfikacja strukturalna białek, siły kształtujące struktury przestrzenne, folding, podstawy termodynamiki chemicznej, budowa białek enzymatycznych, mechanizmy katalizy enzymatycznej, typy kinetyki reakcji enzymatycznych, rodzaje reakcji katalitycznych i klasyfikacja enzymów, błonowe układy bioenergetyczne

ĆWICZENIA:

W skład zajęć wchodzą następujące zadania rachunkowe, laboratoryjne i komputerowe:

1.Przeliczenia biochemiczne i enzymatyczne. Podstawy spektrofotometrii

2. Podstawy symulacji reakcji chemicznych i enzymatycznych przy użyciu programu komputerowego Gepasi

3. Podstawy pomiarów reakcji enzymatycznych. Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy krwi królika.

4. Eksperymentalne wyznaczanie parametrów kinetycznych Km i Vmax dla dehydrogenazy L-mleczanowej

5. Rachunkowe metody wyznaczania parametrów kinetycznych enzymów.

6. Hamowanie reakcji enzymatycznych – symulacje w programie Gepasi oraz analiza danych

7. Mechanizmy reakcji enzymatycznych – symulacje w programie Gepasi oraz analiza danych

8. Zastosowanie programów komputerowych do analizy budowy przestrzennej enzymów.

Literatura:

C. Branden, J. Tooze. Introduction to Protein Structure 2 edition Garland Science; 2 edition, 1999

J.M Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer Biochemia, Rozdziały 3,4, 8-10, PWN, Warszawa 2005

A. Zgirski, R. Gondko Obliczenia Biochemiczne, PWN, Warszawa 1998

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

http://www.gepasi.org

Efekty uczenia się:

Wiedza:

ma wiedzę na temat podstaw fizykochemicznych katalizy enzymatycznej (K_W03)

Umiejętności:

potrafi dokonać analizy i symulacji sieci biochemicznych na różnych poziomach przybliżeń (K_U23)

potrafi modelować układy biomolekularne oraz projektować inhibitory enzymów (K_U22)

Metody i kryteria oceniania:

egzamin końcowy

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2019/20" (w trakcie)

Okres: 2020-02-17 - 2020-08-02
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Ćwiczenia, 30 godzin więcej informacji
Wykład, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Radosław Mazur
Prowadzący grup: Jan Fronk, Maciej Garstka, Radosław Mazur
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Zaliczenie na ocenę

Zajęcia w cyklu "Semestr letni 2020/21" (jeszcze nie rozpoczęty)

Okres: 2021-02-18 - 2021-06-13
Wybrany podział planu:


powiększ
zobacz plan zajęć
Typ zajęć: Ćwiczenia, 30 godzin więcej informacji
Wykład, 30 godzin więcej informacji
Koordynatorzy: Radosław Mazur
Prowadzący grup: (brak danych)
Lista studentów: (nie masz dostępu)
Zaliczenie: Zaliczenie na ocenę
Opisy przedmiotów w USOS i USOSweb są chronione prawem autorskim.
Właścicielem praw autorskich jest Uniwersytet Warszawski.